Ana Maria Rey, Atomic Physicist. MacArthur Fellow Class of 2013

MacArthur Fellows / Meet the Class of 2013

Ana Maria Rey. Atomic Physicist. Fellow of JILA. University of Colorado. Boulder, CO. Age: 36

Ana Maria Rey is a theoretical physicist working across the interfaces of atomic, molecular, optical, and condensed matter physics with the goal of using mathematical models to describe the complex behavior of nature. Rey is tackling this challenge through her research on ultracold optical-lattice systems, which will facilitate progress in areas such as quantum simulation and quantum information and enable the preparation of large-scale entanglement between atoms.

Through her ability and willingness to forge close collaborations across the physics community, Rey’s fundamental conceptual research in optical lattices is being leveraged by experimentalists to simulate, manipulate, and control novel states of matter, including quantum magnets, superfluids, and insulators that are important for understanding quantum phenomena like superconductivity. With colleagues, Rey is developing a comprehensive theoretical framework for an optical-lattice quantum computer based on alkaline earth metals. This effort has already proposed solutions for the key problems of storing, addressing, and transporting qubits (the quantum version of a classical bit in computing).

She is now working to resolve long-standing impediments to large-scale entanglement between atoms. A quantum computer requires entangled states—which occurs when the quantum states of two or more atoms become linked or connected—for both communication and computation. Rey’s theory offers a novel solution for maintaining coherence (or stability) in a quantum computer using unique properties of alkaline earth atoms, such as their large number of internal degrees of freedom. Rey’s collaborations with experimentalists have also enabled advances in the development of an optical atomic clock and quantum simulations with polar molecules and trapped ions, which in turn have opened up new theoretical explorations of quantum many-body effects and entanglement. Rey has started her independent career in research with significant contributions to condensed matter physics that harken a promising trajectory for novel theoretical approaches to quantum phenomena.

Ana Maria Rey received a B.S. (1999) from the Universidad de los Andes in Bogotá and a Ph.D. (2004) from the University of Maryland. She was a postdoctoral researcher (2004–2005) with the National Institute of Standards and Technology and a postdoctoral fellow (2005–2008) at the Institute for Theoretical Atomic, Molecular and Optical Physics at the Harvard-Smithsonian Center for Astrophysics, prior to joining the University of Colorado at Boulder, where she is currently a fellow at JILA and a research assistant professor in the Department of Physics.

ORIGINAL: MacArthur Foundation
September 25, 2013 

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JILA
Education
University of MarylandCollege Park, Maryland, USA
Ph.D., Physics
August 2004
Dissertation Title: "Ultracold bosonic atoms in optical lattices"
Advisors: Charles W. Clark and Theodore R. Kirkpatrick

Universidad de los AndesBogota, Colombia
B.S., Physics
March 1999
Dissertation Title: "Propagation of electromagnetic radiation in Kerr's metric"
Advisors: Rafael Bautista

Academic Experience
Fellow of JILA
Assistant Professor Adjoint, Department of PhysicsJanuary 2012- Present

Associate Fellow of JILA
Assistant Professor Adjoint, Department of Physics

August 2008- 2011t

Institute of theoretical, Molecular, and optical Physics (ITAMP)
At the Harvard- Smithsonian Center for Astrophysics, Cambridge, Massachusetts, USA.Postdoctoral fellowSeptember, 2005 - 2008

National Institute of Standards and Technology (NIST)Gaithersburg, Maryland, USA.
Postdoctoral researcher
September 2004 - September 2005

University of MarylandCollege Park, Maryland, USA.
Research Assistant
September 2000 - September 2004

Honors & Awards
Great Minds in STEM - Hispanic Engineer National Achievement Award, Award year: 2013
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APS Woman Physicist of the Month - APS, Award year: 2012
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Physical and Natural Sciences Prize - Fundacion Alejandro Angel Escobar, Award year: 2007

Postdoctoral fellowship, 2005 - 2008 - ITAMP, Award year: 2005

Atomic, Molecular, and Optical Physics Outstanding Doctoral Thesis Award (DAMOP thesis prize) - American Physical Society, Award year: 2005

Cooperative Fellowship NIST/Chemical Physics, 2002 - 2004 - University of Maryland, Award year: 2002

Departmental Fellowship, 2000 - 2002 - University of Maryland, Award year: 2000

Magna cum laude B.S. Physics degree - Universidad de los Andes, Award year: 1999

Best GPA award - Universidad de los Andes, Award year: 1998

Best GPA Award - Universidad de los Andes, Award year: 1997

"Beca 40 años" Fellowship, 1994 - 1998 - Universidad de los Andes, Award year: 1994

Scientists discover a periodic and ringed cytoskeleton within axons

ORIGINAL: HHMI

JANUARY 25, 2013 

3D STORM images of spectrin in the axons of hippocampal neurons. The color codes for z-position information. Image: Zhuang lab

The plasma membranes that give cells their shapes are typically upheld by linear meshworks of the protein actin. In contrast, Howard Hughes Medical Institute scientists have now discovered that periodic ring-shaped actin arrangements encircle the long axonal fibers of nerve cells.

The actin structures loop around axons at perfect intervals, which are connected by an associated cytoskeletal protein, spectrin. “No one has ever seen periodic rings like this formed by actin before,” says HHMI investigator Xiaowei Zhuang, a biophysicist at Harvard University who led the study. The authors, who published their findings in the January 25, 2013, issue of the journal Science, suggest that these periodically distributed actin rings, connected by flexible spectrin tetramers, lend a flexible yet robust support for the skinny nerve fibers.

“No one has ever seen periodic rings like this formed by actin before.”

Xiaowei Zhuang

The cytoskeletal protein actin is found in all but the simplest cells. Its function is strongly influenced by the forms created by the organization of actin molecules. For example, a branched network of actin at the leading edge of motile cells helps them crawl and the actin-spectrin lattice of hexagons and pentagons in red blood cells helps the cells withstand compression as they circulate through vessels. Although experiments have shown that brain cells rely on actin for growth and stabilization of axons, among other things, the way in which actin is organized in the axon fibers has remained unknown.

Visualizing actin’s form inside cells can help researchers better understand its function. However, individual actin filaments are so thin and so densely packed in cells that researchers have had difficulty distinguishing them using standard optical imaging techniques. But in 2006, Zhuang invented a method for imaging cells with resolution that far exceeds that achieved with conventional light microscopes. Last year, she and her colleagues directed this method at actin in the brain.

One of several methods of “super-resolution” imaging developed in the last decade, Zhuang’s STORM (stochastic optical reconstruction microscopy) allows researchers to overcome limits imposed on convention light microscopy due to the diffraction of light. STORM works by turning on only a subset of fluorescent molecules in the sample at a time, and taking snapshots of these tiny glowing molecules at different times, so that their positions can be determined with very high precision. The coordinates of these fluorescent molecules are used to reconstruct an image of the sample. Zhuang describes it as a pointillistic approach.

Zhuang and her team decided to use the technique to examine fluorescently labeled actin within rat and mouse neurons. With STORM, the team was able to resolve structures as small as 10 nanometers (a ten-millionth of a millimeter) – about 20 times smaller than high-power confocal scanning microscopes can manage.

When Zhuang asked her team to image actin in neurons, their original target was the junctions where axons transmit messages to their neighboring cells – the synapses. However, post-doctoral researcher Ke Xu paused when he noticed regularly spaced fluorescent dots along the axons, instead of the expected continuous glowing lines. Xu and Guisheng Zhong, another postdoctoral research in the lab, investigated further and eventually revealed the novel cytoskeleton structure.

“When they first noticed the seemingly periodic pattern, it was not so obvious at all,” says Zhuang. “These talented guys were so persistent in overcoming one difficulty after another to optimize the experimental conditions and eventually generate these beautiful and convincing images. I really love that they did not let go of this unexpected observation and simply go back to imaging synapses, as I asked them to.”

Unveiling a new structure for actin proves STORM’s worth, Zhuang says. “Making a scientific discovery is extremely rewarding for people like us who develop new methods. It is the ultimate validation of a method.”

The dots turned out to be individual rings of actin encircling axons just below the cell membrane, along their length. Each actin ring consists of small actin filaments. The rings occur between spectrin spacers about 190 nanometers in length, which give the structure its periodicity. The team thinks that this ribbed structure might endow long axons with an ability to weave through the nervous system without snapping, as well as endure mechanical stress when an animal moves.

For comparison, the team also imaged actin within dendrites, neurons’ branched projections. There, actin formed long filaments that ran along the dendritic shaft.

Next, the team discovered a sign that the periodic actin and spectrin rings might influence how nerve cells communicate with each other. Neurons communicate through action potentials, in which ion channels embedded in their membranes generate electrical charge that rises and falls quickly. The team found a periodic pattern among sodium ion channels in the axon membranes that corresponded to the underlying ringed lattice. “One can’t help but wonder whether this periodicity influences the action potential,” Zhuang says.

Just as the ultimate effect of ion channel periodicity remains mysterious, so too does the development of the actin and spectrin rings, and whether they indeed confer flexibility and durability as the team hypothesizes. “This is just the beginning.” says Zhuang. “We discovered something so novel that we have opened up more questions than we answered.”

HHMI INVESTIGATOR 

Xiaowei Zhuang

Single-Molecule Imaging of Biomolecular and Cellular Processes

Investigating the Venus Flytrap's Speedy Snap

ORIGINAL: LiveScience

Thomas Sumner, ISNS Contributor

20 November 2012

Venus Flytraps. CREDIT: Mathieu Colombani

(ISNS) -- Plants aren't typically known for their speed, but the carnivorous Venus flytrap can close its jaw-like leaves in the blink of an eye. Charles Darwin once referred to the Venus flytrap as "one of the most wonderful plants in the world." But despite the plant's notoriety, its closing mechanism remains a mystery 250 years after its discovery.

Biophysicists at the Ecole Polytechnique Universitaire de Marseille, in France, are investigating the cellular process behind the Venus flytrap's rapid response to prey. The researchers have already thrown out one popular explanation for the Venus flytrap's quick motion, that water movement within the plant makes its jaw snap. They announced this finding in San Diego at a meeting of the American Physical Society's Division of Fluid Dynamics.

"This is the first time someone has looked at how Venus flytraps move on the cellular level," said biophysicist and lead researcher Mathieu Colombani. "We are looking for an explanation that's both biologically and physically possible." 

Venus flytraps are native to the coastal bogs of North and South Carolina. The bogs' soil lacks the proper nutrients -- particularly nitrogen and phosphorus -- for plants to grow. The plant manages to survive in this tough environment by trapping and digesting insects in order to fulfill their nutritional needs.

"In these bogs you see a lot of carnivorous plants that rely on animals and insects for nutrients," said biophysicist Jacques Dumais of the Universidad Adolfo Ibanez in Chile.

When an insect is drawn into one of the plant's traps, it tickles a small, hair-like outgrowth on the inside of the leaf. When two different outgrowths are triggered in short succession, a rapid process triggers the leaves to shut, trapping the insect in as little as one-tenth of a second.

As the insect struggles to escape, it triggers even more outgrowths, causing the Venus flytrap to tighten its grip and release enzymes to digest its snack. Each "mouth" can only snap shut four or five times before it dies, whether it catches something or not.

In 2005, scientists discovered the large-scale principle behind the plant's bite. Each leaf pops from convex to concave as it closes, like a jumping popper toy or an inverted contact lens.

"A Venus flytrap is like two popper toys put together," said Colombani. "Once the process is started, the two leaves snap together very quickly."

When the plant's leaves are separated, the trap is in a stable equilibrium and remains open. Once the plant's prey springs the trap, some internal process in the plant upsets the system, causing the two leaves to quickly snap together. Identifying this internal process is the focus of Colombani's research.

"The Venus flytrap's movements are as much a biological process as a physical process," said Dumais. "Colombani's work is a really wonderful attempt to understand everything from beginning to end."

Currently there are several theories on how the Venus flytrap's leaves become unstable.

The researchers were able to rule out one popular theory, which suggests that cells on the inside of the plant's leaves transfer water to cells on the outside of the leaves. The resulting cell size change would alter the shape of the leaves, possibly causing them to quickly destabilize and pop together. Colombani's team looked at the pressure change inside a single cell as the leaves snapped shut.

"It's difficult because you need to stay focused on a single cell and the plant's leaves move very quickly," said Colombani.

To solve this problem, the researchers creatively used blue dental paste to glue one of the Venus flytrap's leaves to an anchored plastic fork. This setup kept the leaf from moving and made focusing on a single cell possible. They found that the movement of water between the inner and outer cells was far too slow to be responsible for the plant's rapid movements.

"It takes a few seconds for each cell to relax, which means that it would take about two minutes for the plant to close," said Colombani. "This doesn't seem like a good candidate for a mechanism that takes less than a second."

The researchers are currently testing another popular explanation that says the elasticity of the plant's cell walls changes, causing the leaves to destabilize and snap together. Colombani says that whatever the mechanisms behind the remarkable plant's bite are, they could have potential applications in medicine or other fields.

Thomas Sumner is a science writer based in Santa Cruz, Calif. 

Inside Science News Service is supported by the American Institute of Physics.

frog eaten by venus flytrap por  erol4130

Vanessa Restrepo Schild, con todos los talentos

ORIGINAL: Alma Mater - UNIVERSIDAD DE ANTIOQUIA

ALMA MATER N° 613, UNIVERSIDAD DE ANTIOQUIA

Medellín, septiembre de 2012

Vida Estudiantil

Cuando sea ‘grande’,  Restrepo Schild quiere adelantar el doctorado y el posdoctorado en biología molecular, específicamente en bioquímica y biofísica, los procesos que más le gustan y los que, dice, dan más explicaciones.

Se resiste a ser adulta, pues como los niños, su mente sigue formulándose preguntas sobre la vida, sobre la conformación y el funcionamiento de los organismos. Sobre todo.

Pero, para ser más precisos, esa propensión permanente a cuestionarse por la naturaleza de las cosas en realidad lo que revela es su modo de ser y de estar. Es científica desde chiquita y lo seguirá siendo, porque mantiene encendido el botón de la indagación, de la experimentación y del deseo por encontrar respuestas ciertas a los enigmas y salidas a los problemas que dificultan la existencia de las personas.

Su presente indica que es estudiante de biología e integrante del grupo de investigación Biotecnología de la Universidad de Antioquia, Mujer Joven Talento en Ciencia y Tecnología 2011, resultó seleccionada este año en la categoría como la mujer más destacada en toda la historia del concurso que promueve la Alcaldía de Medellíñ.

Cuando sea grande, por decirlo de alguna manera, piensa seguir siendo lo que constitutivamente es, una joven con alma de niña, que no se resigna a las respuestas dadas, ni a las fatalidades, ni al mundo que los mayores le quieren heredar.

Desde ya planea cursar doctorado y posdoctorado en biología molecular, de manera más específica en bioquímica y biofísica, campos científicos que considera le aportan más explicaciones satisfactorias a sus interrogantes y a sus búsquedas.

Ella quiere hacer su parte. Y lo está logrando. Y lo ha logrado. El reconocimiento de Mujer Joven Talento lo recibió por el proyecto "Mujer en la ciencia, una mirada social", que diseñó, acorde con su visión de la biotecnología, para mejorar la calidad de vida de las personas, en especial de quienes se encuentran en Situaciones vulnerables por el cambio climático u otros factores de riesgo.

Y con los porqué de los porqués a flor de piel sigue adelante. No ha cumplido los veinte años y ya cuenta con una patente registrada en la Superintendencia de Industria y Comercio sobre un diseño tecnológico que concibió en grado once, con el que se ganó la feria de la ciencia en Medellín y la feria nacional de la ciencia que organiza Colciencias.

En palabras simples, se trata de un reactor electrobiológico que, al tiempo que mitiga las inundaciones, mediante procesos biológicos transforma el agua en sus distintos estados y genera energía.

Pronto comenzará el cuarto semestre, pero aun recuerda su ingreso a la Universidad de Antioquia, que prefirió a la Universidad de los Andes a donde también pasó. Y eso por una motivación simple.

Desde que estaba en el colegio, el San José de la Salle, nada anhelaba tanto como poder estar en clase con la profesora Lucía Atehortúa, a quien conocía a través de la literatura por sus investigaciones en biotecnología.

Por eso, desde que llegó a la Universidad, en 2011, quiso no sólo tomar clases con la reconocida bióloga de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, sino involucrarse desde el primer semestre a las actividades de Biotecnología, el grupo de investigación de excelencia que Atehortúa dirige.

Y como las clases con la profesora apenas aparecían en una etapa avanzada del programa, en el bloque de profundización, Vanessa, insistente como es, no quiso esperar, no podía esperar, y tocó a las puertas del laboratorio una y muchas veces hasta que la investigadora le abrió.

Al principio, quizá para sacársela de encima, la profesora Lucía Atehortúa le propuso diversos retos para montar un proyecto que ya traía entre manos. Uno a uno, paso a paso Vanessa resolvió los desafíos que el diseño de la iniciativa le iba presentando y desde entonces se ganó el derecho a ingresar tempranamente al grupo de Biotecnología.

Tempranamente, como todo lo que caracteriza su vida signada por la biología, un campo ajeno a la formación en derecho que recibió su mamá en la Universidad de Antioquia y a la ingeniería en la que se preparó su papá en la Facultad de Minas de la Universidad Nacional.

La biomimética ha guiado el pensar y el actuar de Vanessa. Por eso trabaja en biotecnología, que es el diseño de la tecnología a partir de la biología, porque sabe y está convencida de que la evolución nos lleva años de ventaja y en los organismos, que ya han solucionado muchos problemas para poder sobrevivir, están las claves. Foto: Luis Javier Londoño Balvín.

Sus progenitores, aunque sorprendidos al principio cuando Vanesa les dijo que su determinación era ser bióloga, respaldaron, por su puesto, la decisión. Al fin y al cabo, la biología es la carrera que integra todo lo que define su personalidad y con la que vibra y sueña día y noche: la curiosidad, la innovación, el preguntarse constante por la fisiología y por la conducta de los organismos.

Es decir, todo lo que le gusta y lo que espera analizar con más detalle cuando se adentre en la biología molecular, campo que quiere profundizar con la misma inquietud de niña, cuando salía por los alrededores a explorar las plantas, recolectar semillas y preguntarse y preguntarse y preguntarse.

"Me quedé como en la etapa infantil", dice, sonríe, y se explica: "la biología es la única que puede responderme todas mis preguntas, todo lo que quiero saber". Y saber que en el bachillerato le gustaba más la química, porque le brindaba un horizonte cognoscitivo más amplio, más desafiante, que no conseguía con la biología tradicional que le impartían.

Aunque, a decir verdad, es probable que su profesor o su profesora se hubieran sentido rebasados por las tantas preguntas que proponía esa muchachita flaca, sin maquillaje, tímida, ensimismada en los problemas de la ciencia y ajena al mundillo moderno, que es como decir casi todo el mundo, de las caderas anchas y de los senos vistosos en los que andaban preocupadas sus compañeras.

"Escogí la biología porque es muy amplia, y puedo visualizar algo macro y luego meterme a algo muy micro, muy específico", dice con la misma espontaneidad con la que informa que acaba de ganar una beca para jóvenes emprendedores auspiciada por linkedln, y cuyas clases, virtuales en su totalidad, las dirigirá el propio fundador de la famosoa red empresarial del mundo.

Y está feliz y orgullosa, porque por esa vía va a conocer los líderes mundiales que, como ella, ya se destacan en emprendimiento e innovación. De hecho ya ha tenido que disputarle el tiempo a los examenes parciales y finales en la Usniversidad para preparar, como sus compañeros de beca en África, India, Londres, work-sfiops en los que discuten cómo sacar el mejor provecho a esta nueva experiencia y oportunidad que les ofrece linkedln.

Pero eso sí, aunque uno se pregunte a qué horas esta joven científica estudia, diseña proyectos, hace trabajo de campo y laboratorio, dicta talleres, rinde informes a la Alcaldía, atiende, a cualquier hora, las demandas de una beca on line, se divierte y descansa, lo cierto es que el tiempo le alcanza para dormir ocho horas reglamentarias y para jugar con su mascota que, seguramente, se rinde primero que ella.

Aun así, el tiempo le alcanza, cómo no, para divulgar la ciencia, otra de las tantas pasiones y de los tantos talentos que la definen. Y lo hace no solo mediante los proyectos de innovación que diseña, o las ponencias, sino también a través de las tecnologías como su propio blogspot —http://vanessarschild.Blogspot.com — que actualiza en español y en inglés, idioma que aprendió desde pequeña cuando veía y escuchaba las caricaturas en la producción original. LJLB

ALMA MATER N°613 VERSIÓN IMPRESA

De los músculos al computador

ORIGINAL: UdeA

por Elizabeth Cañas - Vicerrectoría de Investigación 

10 de august de 2012

Investigadores de la Alma Máter trabajan en un modelo computacional de la liberación y recaptura de calcio en los músculos. Los resultados servirán para el desarrollo de soluciones farmacológicas para problemas de fatiga y afecciones deportivas. 

Célula aislada del músculo extensor digitorum longus, de ratón.
Cortesía: Juan C. Calderón. Modelación fisicomatemática

La posibilidad de que un músculo esquelético se contraiga o no, depende de que las células musculares liberen iones calcio desde un compartimiento llamado retículo sarcoplásmico. La contracción muscular es un acortamiento que cuando el músculo está unido, por ejemplo, a un hueso, genera el movimiento.

“Lo que estamos modelando es ese proceso, mediante el cual sale el calcio y se une a los componentes de la célula. Para lograrlo, se apela a teorías físicas o modelos matemáticos para poder describir los procesos que hay entre los elementos y establecer un modelo computacional que facilite la reproducción de este proceso que se da al interior de las células”.

Así lo explicó Daniel Mejía Raigosa, estudiante del Instituto de Física de la Universidad de Antioquia, al señalar que se trata de un desarrollo innovador en Colombia en el que se combina la biofísica, es decir la unión de la biología y la física; así como los desarrollos de la fisiología muscular.

La investigación es su proyecto de grado que, además, se destaca por tratar de avanzar en la modelación de un proceso que ocurre en pocos milisegundos.

Según el estudiante, este proceso tiene como precedente la modelación y propagación del potencial de acción realizada después de la Segunda Guerra Mundial. En ese momento un Premio Nobel, Alan Lloyd Hodgkin, relacionó los impulsos eléctricos necesarios para conducir las señales nerviosas.

Próximamente se compartirán publicaciones científicas de esta investigación, que se adelanta gracias a la orientación de los profesores Marco Giraldo Cadavid, del Grupo de Biofísica, y Juan Camilo Calderón, del Grupo de Investigación en Fisiología y Bioquímica-PHYSIS, de la Facultad de Medicina, y expertos como el científico Carlo Caputo, del Instituto Venezolano de Investigaciones Científicas, IVIC.

Insumos científicos

La modelación para definir parámetros de relaciones entre los iones y proteínas, entre otros factores relacionales, combina las matemáticas, las leyes físicas y cálculos obtenidos de la toma de datos.

"Con ellos se busca reproducir los fenómenos que fueron medidos experimentalmente y los cambios que pueden generar el aumento o la disminución de la velocidad del proceso, la interacción que se presente el mismo y otras fluctuaciones. Se trata de avanzar en los estudios de movimientos moleculares, básicos para el desarrollo de opciones terapéuticas y para generar soluciones que modulen la salida del calcio", explicó Mejía.

Así comentó el profesor Giraldo Cadavid, al explicar que para lograr dicha reproducción se han realizado, previamente, por parte del profesor Calderón, una serie de mediciones de los cambios de fluorescencia inducidos por la liberación de calcio dentro de la célula muscular, y lo que se quiere es convertir las señales de fluorescencia a calcio y luego reproducir toda esa liberación de calcio en un computador.

Eso demanda que en forma computacional se tomen todos los elementos, se modele con ecuaciones y principios físicos que son traducirlos al lenguaje de computador, variando parámetros para entender bien el proceso, definir cuantos iones intervienen, su importancia y qué pasa si se varía la liberación de calcio, entre otros factores.

La investigación apela a la biología de sistemas, que consiste en describir o modelar un organismo o sistemas de organismos biológicos, no a nivel de componentes sino de sus interacciones.

Los sistemas que se estudian son fibras musculares de ratón, porque es más cómodo instrumentalmente y es un mamífero del que se pueden manipular fácilmente los músculos. Además, los ratones empleados hacen parte de cepas de laboratorio estandarizadas, para garantizar la reproductibilidad del experimento.

How Bacteria Change Movement Direction in Response to Oxygen: Molecular Interactions Unravelled

ORIGINAL: http://networkedblogs.com/zbHeE

ScienceDaily (June 25, 2012) — How single cell organisms like bacteria manage to react to their environment is not yet completely understood. Together with colleagues from Japan, Dr. Samir El-Mashtoly from the RUB Department of Biophysics, led by Prof. Dr. Klaus Gerwert, has gained new insights into the molecular interactions during aerotaxis of Bacillus subtilis, i.e., the dependence of the movement direction on the oxygen concentration in the environment. The research team investigated the conformational changes within the protein HemAT. Via a signal transduction chain, this protein sends a command to the flagellar motor which controls the movement direction. They report in the Journal of Biological Chemistry.

Conformational changes within HemAT: When oxygen binds to the sensor domain (for methodological reasons, the experiment was carried out with carbon monoxide, CO, instead of oxygen), the protein conformation in the vicinity of the sensor domain changes. Thus, helices B and G are displaced. This affects the neighboring H-helix which is continuous with the signalling domain. (Credit: Illustration: Samir El-Mashtoly)

Signal transduction chain

The signal transduction chain starts with binding of oxygen to HemAT's heme domain, which is also known from haemoglobin in the red blood cells and is called the sensor domain of HemAT. Oxygen binding leads to a conformational change in the sensor domain. This in turn provokes several further conformational changes within HemAT that finally affect the signalling domain of the protein. The signalling domain then transmits the information about a rise in oxygen concentration to other proteins within the cell. These proteins forward the message to the motor of the flagellum. The research team investigated how the information travels from the sensor domain of HemAT to its signalling domain.

Protein helices forward the information

For that purpose, Dr. El-Mashtoly used the time-resolved ultraviolet resonance Raman spectroscopic facilities in the Picobiology Institute in Japan. This method provides, for instance, structural information about the conformation of the protein and hydrogen bonding interactions on a nanosecond to microsecond time scale. The results suggest that the conformational change in the sensor domain, i.e., the heme structure, induces the displacement of two protein helices within HemAT. This displacement affects another helix which is continuous with the structure of the signalling domain. Due to a series of conformational changes, the information about oxygen binding thus reaches the signalling domain of the protein.

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Científicos descubren un rompecabezas fotosintético

ORIGINAL: ANL
Por Jared Sagoff
21 de mayo 2012

La física cuántica y la biología de las plantas parecen como dos ramas de la ciencia que no podrían ser más diferentes, pero, sorprendentemente, que de hecho puede estar íntimamente ligadas.

Los investigadores del Laboratorio Nacional de Argonne del Departamento de Energía (DOE) de los EE.UU.  y del Laboratorio de Radiación de la Universidad de Notre Dame, utiliza la espectroscopía ultrarrápida para ver lo que sucede a nivel subatómico durante la primera etapa de la fotosíntesis. "Si usted piensa en la fotosíntesis como una maratón, estamos recibiendo una instantánea de cómo se ve un corredor justo cuando sale de los bloques de partida", dijo el bioquímico de Argonne David Tiede. "Estamos viendo la posibilidad de una interacción mucho más fundamental de lo que mucha gente consideraba antes".

Mientras que diferentes especies de plantas, algas y bacterias han desarrollado una variedad de distintos mecanismos para recoger energía de la luz, todos ellos comparten una característica conocida como un centro de reacción fotosintética. Pigmentos y proteínas que se encuentran en los organismos de ayuda de reacción centro realizar la etapa inicial de conversión de energía.

Estas moléculas de pigmento, o cromóforos, son responsables de la absorción de la energía transportada por la luz entrante. Después que de un fotón llega a la célula, excita uno de los electrones en el interior del cromóforo. A medida que se observa el paso inicial del proceso, los científicos de Argonne vieron algo que nadie había observado antes: un solo fotón parecía excitar cromóforos diferentes al mismo tiempo.

"El comportamiento que fueron capaces de ver a estas escalas de tiempo muy rápidas implica una mezcla mucho más sofisticado de los estados electrónicos", dijo Tiede. "Esto nos muestra que el alto nivel de los sistemas biológicos podrían ser usados en la física muy fundamentales de una manera que no parece probable o incluso posible."

Los efectos cuánticos observados en curso sugieren que de los experimentos naturales captadores de luz, los procesos implicados en la fotosíntesis puede ser más eficiente de lo que se indica en la biofísica clásica, dijo el químico Gary Wiederrecht del Centro de Argonne para materiales a nanoescala. "Esto nos deja preguntándonos: ¿cómo la madre naturaleza crear esta solución increíblemente elegante", dijo.

El resultado del estudio podría influir significativamente en los esfuerzos de los químicos y los nanocientíficos para crear materiales artificiales y dispositivos que pueden imitar los sistemas naturales fotosintéticos. Los investigadores aún tienen un largo camino por recorrer antes de que sean capaces de crear dispositivos que igualen la eficiencia de cosecha energética de una planta.

Una razón para esta deficiencia, Tiede explicó, es que los experimentos artificiales de fotosíntesis no han sido capaces de replicar la matriz molecular que contiene los cromóforos. "El nivel que nos encontramos en la fotosíntesis artificial es que podemos hacer los pigmentos y pegarlos juntos, pero no pueden duplicarse ninguna de las condiciones externas", dijo. "El siguiente paso es construir en este marco, y luego este tipo de efectos cuánticos pueden ser más evidentes."

Debido a que el momento en que el efecto cuántico se produce es de tan corta duración - menos de una billonésima de segundo - los científicos tienen dificultades para determinar fundamentos biológicos y físicos de su existencia en el primer lugar. "Nos hace preguntarnos si son realmente allí por accidente, o si nos están diciendo algo sutil y único acerca de estos materiales", dijo Tiede. "En cualquier caso, estamos llegando a los fundamentos de la primera etapa de conversión de energía en la fotosíntesis."

Un artículo basado en el estudio apareció en línea en el 12 de marzo cuestión de las Actas de la Academia Nacional de Ciencias. La investigación fue apoyada por la Oficina de Ciencia del DOE.

El Centro de Materiales a Nanoescala es uno de los cinco Centros de Investigación de la Ciencia en nanoescala del DOE, de primer nivel usuario de las instalaciones nacionales para la investigación interdisciplinaria en nanoescala apoyados por el Departamento de Energía de EE.UU., Oficina de Ciencia. Juntos, los NSRCs comprenden un conjunto de instalaciones complementarias que ofrecen a los investigadores con capacidades de estado de la técnica para fabricar, procesar, caracterizar y modelar los materiales a nanoescala, y constituyen la mayor inversión en la infraestructura de la Iniciativa Nacional de Nanotecnología. Los NSRCs se encuentran en el Departamento de Energía de Argonne, de Brookhaven, Lawrence Berkeley, Oak Ridge, Sandia y Los Alamos National Laboratorios. Para obtener más información acerca de la NSRCs DOE, por favor haga clic aquí.

Laboratorio Nacional de Argonne busca soluciones a los apremiantes problemas nacionales en ciencia y tecnología. El primer laboratorio nacional de la nación, Argonne conduce la investigación de vanguardia científica básica y aplicada en prácticamente todas las disciplinas científicas. Los investigadores de Argonne trabajan estrechamente con investigadores de cientos de empresas, universidades y agencias federales, estatales y municipales para ayudarles a resolver sus problemas específicos, liderazgo avance científico de Estados Unidos y preparar a la nación por un futuro mejor. Con los empleados de más de 60 naciones, Argonne es manejado por UChicago Argonne, LLC para los EE.UU. Departamento de Energía de la Oficina de la Ciencia.

Oficina de Ciencia del DOE es el asociado más grande en la investigación básica en las ciencias físicas en los Estados Unidos, y está trabajando para resolver algunos de los problemas más acuciantes de nuestro tiempo. Para obtener más información, visite science.energy.gov.